Perbedaan Utama – Lembar Lipat Alfa Helix dan Beta

Pelat alfa heliks dan beta adalah dua struktur sekunder protein yang berbeda. Alpha helix adalah konformasi melingkar atau spiral dari rantai polipeptida. Dalam heliks alfa, setiap gugus N-H tulang punggung menyumbangkan ikatan hidrogen ke gugus C=O tulang punggung, yang ditempatkan di empat residu sebelumnya. Di sini, ikatan hidrogen muncul dalam rantai polipeptida untuk membuat struktur heliks. Lembaran beta terdiri dari untaian beta yang dihubungkan secara lateral oleh setidaknya dua atau tiga ikatan hidrogen tulang punggung; mereka membentuk lembaran berlipit yang umumnya bengkok. Berbeda dengan heliks alfa, ikatan hidrogen dalam lembaran beta terbentuk di antara gugus N-H di tulang punggung satu untai dan gugus C=O di tulang punggung untai yang berdekatan. Ini adalah perbedaan utama antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet.

Apa itu Heliks Alfa?

Protein terdiri dari rantai polipeptida, dan mereka dibagi menjadi beberapa kategori seperti primer, sekunder, tersier, dan kuaterner, tergantung pada bentuk lipatan rantai polipeptida. -heliks dan lembaran beta-lipit adalah dua struktur sekunder yang paling sering ditemui dari rantai polipeptida.

Struktur alfa-heliks protein terbentuk karena ikatan hidrogen antara amida tulang punggung dan gugus karbonil. Ini adalah kumparan tangan kanan, yang biasanya mengandung 4 sampai 40 residu asam amino dalam rantai polipeptida. Gambar berikut mengilustrasikan struktur heliks alfa.

Ikatan hidrogen terbentuk antara gugus N-H dari satu residu amino dengan gugus C=O dari asam amino lain, yang ditempatkan di 4 residu sebelumnya. Ikatan hidrogen ini penting untuk menciptakan struktur heliks alfa, dan setiap putaran penuh heliks memiliki 3,6 residu amino.

Asam amino yang gugus R-nya terlalu besar (yaitu triptofan, tirosin) atau terlalu kecil (yaitu glisin) membuat heliks tidak stabil. Prolin juga mengacaukan -heliks karena geometrinya yang tidak beraturan; gugus R-nya berikatan kembali dengan nitrogen dari gugus amida, dan menyebabkan hambatan sterik. Selain itu, kurangnya hidrogen pada nitrogen Proline mencegahnya berpartisipasi dalam ikatan hidrogen. Selain itu, stabilitas alfa heliks tergantung pada momen dipol seluruh heliks, yang disebabkan karena dipol individu gugus C=O yang terlibat dalam ikatan hidrogen. Heliks yang stabil biasanya diakhiri dengan asam amino bermuatan untuk menetralkan momen dipol.

Molekul hemoglobin, yang memiliki empat subunit pengikat heme, masing-masing sebagian besar terbuat dari -heliks.

Apa itu Lembar Lipit Beta?

Lembaran lipit beta adalah jenis lain dari struktur sekunder protein. Lembaran beta terdiri dari untaian beta yang dihubungkan secara lateral oleh setidaknya dua atau tiga ikatan hidrogen tulang punggung, membentuk lembaran berlipit yang umumnya bengkok. Umumnya, untai beta mengandung 3 hingga 10 residu asam amino, dan untaian ini disusun berdekatan dengan untai beta lainnya sambil membentuk jaringan ikatan hidrogen yang luas. Di sini, gugus N-H di tulang punggung satu untai membuat ikatan hidrogen dengan gugus C=O di tulang punggung untai yang berdekatan. Dua ujung rantai peptida dapat ditetapkan ke N-terminus dan C-terminus untuk menggambarkan arah. N-terminus menunjukkan salah satu ujung rantai peptida, di mana gugus amina bebas tersedia. Demikian pula, C-terminus mewakili terminal lain dari rantai peptida, di mana gugus karboksilat bebas tersedia.

Untai yang berdekatan dapat membentuk ikatan hidrogen dalam pengaturan antiparalel, paralel, atau campuran. Dalam susunan antiparalel, N-terminus dari satu stand berdekatan dengan C-terminus dari stand berikutnya. Dalam susunan paralel, N-terminus dari untaian yang berdekatan berorientasi pada arah yang sama. Gambar berikut mengilustrasikan struktur dan pola ikatan hidrogen untai beta paralel dan antiparalel.

a) anti paralelb) paralel

Perbedaan Antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet

Membentuk

Alfa Heliks: Alpha Helix adalah struktur seperti batang melingkar tangan kanan.

Lembar Lipit Beta: Lembar beta adalah struktur seperti lembar.

Pembentukan

Alfa Heliks: Ikatan hidrogen terbentuk dalam rantai polipeptida untuk menciptakan struktur heliks.

Lembar Lipit Beta: Lembaran beta dibentuk dengan menghubungkan dua atau lebih untai beta dengan ikatan H.

Obligasi

Alfa Heliks: Alpha helix memiliki skema ikatan n + 4 H. yaitu terbentuk ikatan hidrogen antara gugus N-H dari satu residu amino dengan gugus C=O dari asam amino lain, yang ditempatkan di 4 residu sebelumnya.

Lembar Lipit Beta: Ikatan hidrogen terbentuk di antara gugus N-H dan C=O yang berdekatan dari rantai peptida yang berdekatan.

-R grup

Alfa Heliks: Gugus -R dari asam amino berorientasi di luar heliks.

Lembar Lipit Beta: Grup -R diarahkan ke dalam dan di luar lembaran.

Nomor

Alfa Heliks: Ini bisa menjadi rantai tunggal.

Lembar Lipit Beta: Ini tidak bisa eksis sebagai untai beta tunggal; harus ada dua atau lebih.

Jenis

Alfa Heliks: Ini hanya memiliki satu jenis.

Lembar Lipit Beta: Ini bisa paralel, anti-paralel atau campuran.

Kualitas

Alfa Heliks: 100^Hai rotasi, 3,6 residu per putaran dan 1,5 A^Hai naik dari satu karbon alfa ke yang kedua

Lembar Lipit Beta: 3,5 A^Hai naik di antara residu

Asam amino

Alfa Heliks: Heliks alfa lebih menyukai rantai samping asam amino, yang dapat menutupi dan melindungi ikatan-H tulang punggung di inti heliks.Lembar Lipit Beta: Struktur diperpanjang meninggalkan ruang maksimum bebas untuk rantai samping asam amino. Oleh karena itu, asam amino dengan rantai samping yang besar lebih menyukai struktur lembaran beta.

Pilihan

Alfa Heliks: Alpha helix lebih menyukai asam amino Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg.

Lembar Lipit Beta: Beta sheet lebih memilih Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Gambar Courtesy:

"Struktur Protein Alfa Helix" [Domain Publik] melalui Commons Wikimedia

"Molekul hempglobin" Oleh Zephyris di Wikipedia bahasa Inggris (CC BY-SA 3.0) melalui Commons Wikimedia

"Parellel and Antiparellel" oleh Fvasconcellos - Karya sendiri. Dibuat oleh pengunggah atas permintaan Opabinia regalis., (Domain Publik) melalui Commons Wikimedia